超声完目的蛋白消失
来源:学生作业帮助网 编辑:作业帮 时间:2024/07/18 17:53:53
可以,我做过的,很可靠,关键是你的GFP要正确表达,抗体要有效检测到的目的蛋白比不融合时大大约25KD左右
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基因表达是基因经过转录、翻译,产生有生物活性的蛋白质的过程,是根据中心法则进行的.
错,动物细胞培养可获得细胞产品和动物组织,器官等.
啊.这个啊原核表达简单来说就是用大肠杆菌来生产蛋白的意思可以人为的获得你要蛋白的基因序列,PCR扩增后,转到表达载体上导入大肠杆菌,(也就是传说中原核表达的意思,大肠杆菌是原核细胞).让菌来定向的生产
就是很简单的除去溶解的气体和细微气泡.超声振动下,细微气泡碰撞融合变大后会浮出来.如果不除的话,气泡进色谱柱会出现鬼峰.
说明生物界共用一套遗传密码.再问:目的基因能整合到受体细胞的DNA上,结构基础是什么?再答:结构基础是都具有双螺旋结构。
可以用凝胶成相软件.我们用的是quantityone.你也可以用你自己的文件转存成tif格式的图片,这样这个软件才可以识别.你可以从网上下到这个软件的4.62版本和破解补丁
mbp前面都会带有一个his标签其实是用his纯化的再问:�����ҵľ�Һ�Ƚ�Ũ��Ȼ�����30�γ�������ϸ��ÿ��20�룩������ʹ�����ʱ����أ�再答:������
理论上任何基因都可以作为目的基因的,用来被研究.但是这道题的考点是考GFP的运用.不过题目确实出的不好,容易引起误解.你的理解也并不能说是错的.再问:是的,我们也是觉得这个题目很容易会选错。而且实际上
直接就能表达.目的基因由运载体运入宿主细胞,运载体上有启动子再问:克隆载体也有启动子么?再答:有因为目的基因通常都经过了修饰以便表达
梯度离心或者差速离心去除细胞碎片,一般1000r/min左右就差不多可以达到效果.包涵体是表达过快的蛋白来不及折叠而形成的蛋白团,所以一般蛋白纯度能够达到95%以上,用6M盐酸胍就基本把包涵体分开,再
将细胞平板取出置于冰上,用PBS洗两次,加入200μl预冷细胞裂解液,短暂孵育后用细胞刮子刮下细胞,将细胞碎片及裂解液移入1.5mlEP管中,冰上孵育20分钟,期间漩涡振荡3次,于4℃离心12000r
目的很多,表达的蛋白可以是蛋白类的药物,也可以表达出来后研究表达的蛋白的功能等
当目的蛋白的分子量大小与选用的内参蛋白分子量大小相差比较明显情况下,可以在转膜后预染,根据蛋白质Marker的大小将膜剪为大分子量和小分子量两部分,使内参蛋白与目的蛋白分开.然后两块膜分别与内参蛋白抗
解题思路:考虑超声的特性解题过程:超声波定向性好,所以利于用超声测量距离最终答案:略
你在重新培养起来你的菌种的时候有没有加相应的抗生素?如果没有生存压力(质粒上相应携带的抗生素抵抗基因所对应的抗生素)存在的话,质粒的丢失现象会很严重ps补救办法有的呀~你可以再提一下质粒重新转化一下恩
鉴定目的蛋白?看自身特点性质.最直接的,分子量,跑PAGE看大小,还有极性,等电点,如果有抗体,用抗体鉴定,做Western等等,或者质谱,测序.再问:那如果用分光度仪呢?是不是峰值高的地方蛋白含量多
看起来是构象不正确,可能是折叠或修饰的问题.如果只要求可溶,纯化后稀释一下,也许就不沉淀了.也可以试试加一些稳定剂,如甘油,DTT,分子伴侣等.如果要正确折叠的,就比较麻烦,可以用真核表达系统试试.T
做个对比实验用不加不加目的蛋白多角体蛋白做个指纹然后一差减得到的就是目的蛋白的指纹