酶促反应动力学中Km值有何意义

最大速率就是初速度,Km数值等于一半最大速率时的浓度

简当地说影响因素有1.酶和底物的浓度以及他们之间的相对浓度（即他们数量的比例）.2.温度3.PH4.激活剂5.抑制剂

楼主,好像没有这样来回算的吧.Km是一个常数,好像只与酶的活性有关.如果酶促反应速度为其最大反应速度的80%,那么只能说底物的浓度影响到了酶促反应的速率.底物浓度为4倍的Km.

一般认为,酶催化某一反应时,先与底物结合,生成酶-底物复合物,此复合物在进行分解,释放酶和形成产物,酶又再次与底物结合,继续发挥功能.而其结合的效果是降低反应活化能,是反应加速进行.

酶促反应就是称酶催化或酵素催化作用,指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应.　　生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应.酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时,既具有一般的催化剂的特征,又具有不同于

Km是由酶和底物的相互关系所决定的,Km越大,亲和能力越弱,同一个酶对不同底物的Km不一样,所以它可以用来判断酶的最适底物.

酶促反应动力学（kineticsofenzyme-catalyzedreactions）：酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素.在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定

酶促反应速率和酶的活性、底物浓度都有关.当底物浓度相同时,酶活性大,酶促反应速率大.当酶活性相同时,底物浓度大,酶促反应速率大再问：噢，明白了。谢谢。

动力学参数得出的原因或者说过程你可以自己看看米氏方程的推导过程,看不懂也没关系,不要求掌握.至于不同的影响及其原因可以理解为：竞争性抑制是抑制剂与酶结合也可以解离,阻碍酶与底物结合；当无限增大酶量时,

最主要的就是降低反应的活化能生物体内的化学反应一般都需要酶的催化才能进行,这些要酶催化才进行的反应就叫做酶促反应.酶在酶促反应中充当的只是催化剂的作用,在反应前后没有发生变化,只是在反应过程中其构象发

酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素.在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量>k+2时,Km=k-1/k+1=Ks.因此,K

酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示,酶反应速度与底物浓度之间的定量关系.Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度,是酶的特征常数之一.不同的酶Km值不同,同一种酶与不同

1.酶和底物的浓度以及他们之间的相对浓度（即他们数量的比例）.2.温度3.PH4.激活剂5.抑制剂各自的原因就不在这儿说了,又没有奖励分,具体找本生物化学书看看

酶与一般催化剂一样,只催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度,而不改变反应的平衡点,既不改变反应的平衡常数；作用机理都是降低反应的活化能.

这个问题有错误km值是酶促反应最大反应速率一半时底物的浓度再问：嗯，打错了。是怎样推出来的呢？书上只是把米氏方程变了下型，没有具体推导。再答：V=Vmax*S/(S+Km)当V=1/2Vmax时带进去

对于结合酶(酶的活化性需辅助因子的加入)全酶=酶蛋白+辅助因子(分为辅基或辅酶)维生素常常作为辅酶与酶蛋白疏松结合,如B族维生素

你可能是用的氧化还原测定法吧?加的硫酸很可能起酸化溶液的作用,好多氧化还原滴定中都是选硫酸做介质的,用盐酸或硝酸都易起氧化还原副反应.如果还有疑问,你把实验中所加的所有试剂和用量告诉我,我再帮你分析.

由酶作为催化剂进行催化的化学反应.　　生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应.酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时,即具有一般的催化剂的特征,又具有不同于一般催化剂的特殊性.酶与一般催化剂一样,只

Km值不变,Vmax降低

所谓酶催化反应动力学模型,也城为动力学机理,是描述酶怎样与其底物和产物结合而形成中间物的方程式.