为什么大多数跨膜蛋白的多肽链以α螺旋或β折叠横跨脂双层

一个能折叠成α-螺旋的多肽片段,暴露在水环境或包藏在蛋白质的非极性的内部,哪种情况更能形成α-螺旋 简述蛋白质α-螺旋和β-折叠的结构要点. 有关蛋白质α螺旋和β折叠 某一蛋白质的多肽链在一些区段为α-螺旋构象,在另一些区段为β-构象.该蛋白质的相对分子质量为240 000,多肽链外形的 描述蛋白质α-螺旋和β-折叠两种二级结构的主要异同 α螺旋和β折叠各有什么特点? 试计算含有105个氨基酸残=残基的多肽链长度. 1、它完全以α-螺旋形式存在.2、它的主链充分伸展,并呈现线 蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质. 下列分子中不能通过无膜蛋白的人工脂双层的是 .A、二氧化碳 B、乙醇 C、尿素 D、葡萄糖 核糖体合成的多肽链不经过内质网高尔基体能盘曲折叠成蛋白质吗? 描述蛋白质α-螺旋和ß-折叠两种二级结构的主要异同 蛋白质结构中是α螺旋在表面还是β–折叠?