作业帮蛋白质活性电泳样品的处理
来源：学生作业帮助网 编辑：作业帮 时间：2024/11/06 05:31:28
SDS是阴离子去污剂,作为变性剂和助溶试剂,它能断裂分子内和分子间的氢键,使分子去折叠,破坏蛋白分子的二、三级结构.而强还原剂如巯基乙醇,二硫苏糖醇能使半胱氨酸残基间的二硫键断裂.在样品和凝胶中加入还
其实在人教的教材中没有把这个知识点讲清楚,实际上,随着温度的升高,蛋白质或酶的活性是下降的,而温度的升高又会提高反应速度,即：温度与反应速度呈正比,温度升高与酶的活性呈反比,所谓的最适温度是取中间值,
SGS的话一般都比较贵,可以找CTI做,一般的企业都认可的.我现在做的就是CTI.上海有.
蛋白质2维电泳1个方向是SDS-聚丙烯酰胺凝胶主要是把蛋白质按照分子量分开1个方向是等点聚焦把蛋白质按照等电点的不同分开这样就可以把不同的蛋白质尽可能的分开可以结合质谱对细胞进行蛋白质组的研究例如我们
做去蛋白处理,可以用SPE净化,可以用亚铁氰化钾,三氯乙酸及醋酸铅等去蛋白.去蛋白方法很多,具体就是选一种不影响你的目标物的方法.
磷酸化改变蛋白表面电荷分布,静电力使构象发生变化,暴露活性位点.
因为蛋白质是两性物质带电荷所以在电场中带正电荷的蛋白质向阴极移动带负电荷的蛋白质向阳极移动
C.蛋白质分子量大小D.所带电荷多少E.电场强度
这样说不太准确.对于单体蛋白,三级结构正确就有活性；对于寡聚蛋白,只有形成正确的四级结构,才有完整的生理功能.寡聚蛋白的某个亚基,如果三级结构正确,可能具有部分功能,但不完整.比如某些寡聚酶,含有催化
楼上两个有错误.对于蛋白质的分裂,不同的方法依据是不同的.SDS-PAGE的分离完全是靠分子量大小来分离.而只有等电聚焦分离才是依靠电荷量.对于核酸,目前都是靠分子量大小来分离的.核算带有电荷只是在电
用电泳测蛋白质分子量需要一套标准品.标准品是一系列已知分子量的蛋白质的混合物.电泳时,一栏里加标准品,一栏加待测物品.电泳一段时间后显影.根据样品和标准品的条带的相对位置就可以读出待测样品的大小.
蛋白质2维电泳1个方向是SDS-聚丙烯酰胺凝胶主要是把蛋白质按照分子量分开1个方向是等点聚焦把蛋白质按照等电点的不同分开这样就可以把不同的蛋白质尽可能的分开可以结合质谱对细胞进行蛋白质组的研究例如我们
①盐析法一般来说,所有固体溶质都可以在溶液中加入中性盐而沉淀析出,这一过程叫盐析.在生化制备中,许多物质都可以用盐析法进行沉淀分离,如蛋白质、多肽、多糖、核酸等,其中以蛋白质沉淀最为常见,特别是在粗提
三级结构也有活性.对于单体蛋白而言,三级结构就是最高级结构,有活性.只是对于复合蛋白,或蛋白复合体（称四级结构）而言,多个三级结构的单体蛋白组成四级结构,这种情况下,其中的单体虽然也是三级结构,但是不
有.双缩脲试剂和蛋白质中的肽键作用而显色,并不破坏蛋白质的空间结构
电流稳定,别结块了
SDS-PAGE即变性聚丙烯酰胺电泳是按照蛋白分子的大小分离蛋白复合物的2D是通过一向等电聚焦后按照蛋白等电点分离蛋白复合物的
蛋白质是有各种氨基酸组成的,做电泳试验是为了区分其中的不同氨基酸,根据每一个不同的峰值和波线还可以大概估算一下一些氨基酸的含量,可以用来评价该蛋白质的性质等等.
等电聚焦电泳是根据被分离的蛋白质组分间的等电点的差异被分离,具有不同等电点的蛋白质会停留在相应的pH区带,SDS-PAGE凝胶电泳是根据蛋白质组分间的分子量大小差异进行分离的,分子量不同的蛋白质会停留
电泳的基本原理电泳是指带电颗粒在电场的作用下发生迁移的过程.许多重要的生物分子,如氨基酸、多肽、蛋白质、核苷酸、核酸等都具有可电离基团,它们在某个特定的pH值下可以带正电或负电,在电场的作用下,这些带