酶高效催化作用的因素简答回答这是道简答题,能多回答吗?

酶高效催化作用的因素
简答回答
这是道简答题,能多回答吗?

米契里斯（Michaelis）和门坦（Menten）根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式,即米-门公式（具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理）.由米门公式可知：酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响,也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响.
（1）酶浓度对酶促反应速度的影响
从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比.当底物分子浓度足够时,酶分子越多,底物转化的速度越快.但事实上,当酶浓度很高时,并不保持这种关系,曲线逐渐趋向平缓.根据分析,这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致.
（2）底物浓度对酶促反应速度的影响
在生化反应中,若酶的浓度为定值,底物的起始浓度较低时,酶促反应速度与底物浓度成正比,即随底物浓度的增加而增加.当所有的酶与底物结合生成中间产物后,即使在增加底物浓度,中间产物浓度也不会增加,酶促反应速度也不增加.
还可以得出,在底物浓度相同条件下,酶促反应速度与酶的初始浓度成正比.酶的初始浓度大,其酶促反应速度就大.
在实际测定中,即使酶浓度足够高,随底物浓度的升高,酶促反应速度并没有因此增加,甚至受到抑制.其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度,降低了分子扩散性,从而降低了酶促反应速度.过量的底物聚集在酶分子上,生成无活性的中间产物,不能释放出酶分子,从而也会降低反应速度.
（3）温度对酶促反应速度的影响
各种酶在最适温度范围内,酶活性最强,酶促反应速度最大.在适宜的温度范围内,温度每升高10℃,酶促反应速度可以相应提高1～2倍.不同生物体内酶的最适温度不同.如,动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃,但也有例外,如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃.可见,一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高.过高或过低的温度都会降低酶的催化效率,即降低酶促反应速度.
最适温度在60℃以下的酶,当温度达到60～80℃时,大部分酶被破坏,发生不可逆变性；当温度接近100℃时,酶的催化作用完全丧失.
（4）pH对酶促反应速度的影响
酶在最适pH范围内表现出活性,大于或小于最适pH,都会降低酶活性.主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态,从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性,进而使酶遭受不可逆破坏.
（5）激活剂对酶促反应速度的影响
能激活酶的物质称为酶的激活剂.激活剂种类很多,有①无机阳离子,如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子,如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物,如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等.许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时,才表现出催化活性或强化其催化活性,这称为对酶的激活作用.而有些酶被合成后呈现无活性状态,这种酶称为酶原.它必须经过适当的激活剂激活后才具活性.
（6）抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂.它可降低酶促反应速度.酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等.
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制.与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合,从而降低酶促反应速度,这种作用称为竞争性抑制.竞争性抑制是可逆性抑制,通过增加底物浓度最终可解除抑制,恢复酶的活性.与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂.抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后,底物仍可与酶活性中心结合,但酶不显示活性,这种作用称为非竞争性抑制.非竞争性抑制是不可逆的,增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制.与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂,称为非竞争性抑制剂.
有的物质既可作为一种酶的抑制剂,又可作为另一种酶的激活剂.