作业帮细胞骨架中怎样理解骨架概念
来源：学生作业帮 编辑：作业帮 分类：生物作业 时间：2024/11/05 23:32:19
细胞骨架中怎样理解骨架概念
狭义细胞骨架（cytoskeleton）概念是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构.它所组成的结构体系称为“细胞骨架系统”,与细胞内的 遗传系统 生物膜系统 并称“细胞内的三大系统”.发现较晚,主要是因为一般电镜制样采用低温（0-4℃）固定,而细胞骨架会在低温下解聚.直到20世纪60年代后,采用戊二醛常温固定,才逐渐认识到细胞骨架的客观存在.真核细胞借以维持其基本形态的重要结构,被形象地称为细胞骨架,它通常也被认为是广义上细胞器的一种. 广义细胞骨架概念：在细胞核中存在的核骨架-核纤层体系.核骨架、核纤层与中间纤维在结构上相互连接,贯穿于细胞核和细胞质的网架体系. 细胞骨架不仅在维持细胞形态,承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用,而且还参与许多重要的生命活动,如：在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离,在细胞物质运输中,各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运；在肌肉细胞中,细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统；在白细胞(白血球)的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关.另外,在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成.
微管
微管可在所有哺乳类动物细胞中存在,直径大于12nm,除了红细胞(红血球)外,所有微管均由约55kD的α及β微管蛋白（tubulin）组成.它们细胞骨架正常时以β二聚体形式存在,并以头尾相连的方式聚合,形成微管蛋白原纤维（protofilament）,一般由13根这样的原纤维构成一个中空的微管,直径22~25nm.少数变异的微管如线虫等所有的则有其他数目的原纤维.微管确定膜性细胞器（membrane-enclosed organelle）的位置和作为膜泡运输的导轨.微管是细胞骨架的架构主干,并也是某些胞器的主体,例如中心粒(centriole)就是由9组3联微管组成的构造,而真核生物的纤毛(cilium)与鞭毛(flagellum)也是由以微管为9+2结构,即由9个二联微管和一对中央微管构成,其中二联微管由AB两个管组成,A管由13条原纤维组成,B管由10条原纤维组成,两者共享5条.A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂,并向鞭毛中央发出一条辐.基体的微管组成为9+0,并且二联微管为三联微管所取代,结构类似于中心粒.组成的轴丝(axoneme)为主体. 从各种组织中提纯微管蛋白可以发现还存在一些其他蛋白成分（5%-20%）,称之谓微管相关蛋白（microtube associated proteins MAPs）.这些蛋白具有组织特异性,表现出从相同αβ二聚体聚合形成的微管具有独特的性质,已从人类不同组织中发现了多种α及β微管蛋白,并追踪微管基因表现出部分基因家族,某些基因被认为是编码独特的微管蛋白. 微管形成的有些结构是比较稳定的,是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因.如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维.大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变(一种突然的,迅速的,一般不可逆转的分解)状态,这是实现其功能所必需的性质（如纺锤体）.与秋水仙素(colchicine)结合的微管蛋白可加合到微管上,并阻止其他微管蛋白单体继续添加,进而破坏纺锤体的结构,长春花碱具有类似的功能.紫杉酚(taxol),能促进微管的聚合,并使已形成的微管稳定,然而这种稳定性会破坏微管的正常功能.这些药物可以利用破坏微管功能以阻止细胞分裂,成为癌症治疗的新希望. 在人类至少发现两种明显区别的α-微管蛋白及三种明显区别的β-微管基因,它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA,由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子,在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型,尚待深入研究. 除了α-与β-微管蛋白有编码相似的不同变异型,近几年来又发现了多种编码差异更大的新的微管蛋白,形成不同的基因家族.其中gamma微管蛋白位于细胞内的微管组织中心（microtubule organizing center, MTOC）,是用以提供α及β微管蛋白进行聚合反应形成微管的起始核心.而delta与epsilon则被认为与中心体(centrosome)的结构与形成有关.其他尚有eta, zeta, theta等等多种变异,不过通常仅存在少数几种真核单细胞生物如原虫或纤毛虫里,可能跟这些生物独特的结构与生理习性有关,进一步详情仍待研究 . 微丝（microfilament）也普遍存在于所有真核细胞中,是一个实心状的纤维,直径为4nm-7nm一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%,但在活动较强的细胞中可占20%-30%.在一般细胞主要分布于细胞的表面,直接影响细胞的形状.微丝具有多种功能,在不同细胞的表现不同,在肌细胞组成粗肌丝、细肌丝,可以收缩（收缩蛋白）,在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动和信息传导作用. 微丝主要由肌动蛋白（actin）构成,和肌球蛋白（myosin,一种分子马达蛋白）一起作用,使细胞运动.它们参与细胞的变形虫运动、植物细胞的细胞质流动与肌肉细胞的收缩： 植物细胞的细胞质流动： 微丝中的actin(肌动蛋白)与myosin(肌球蛋白)在细胞质形成三维的网络体系.actin位于外质,myosin位于内质. myosin连结着细胞质颗粒,由ATP供给能量,myosin与细胞质颗粒的结合体沿着actin filament滑动,从而带动整个细胞质的环流. 变形虫运动(amoeboid movememt,阿米巴运动)： 肌肉细胞的收缩： 如同微管蛋白,肌动蛋白的基因组成一个超家族,并组成多种极为相似的结构.例如,各种肌肉细胞有不同的机动蛋白：①骨骼肌的条纹纤维；②心肌的条纹纤维；③血管壁的平滑肌；④胃肠道壁的平滑肌.它们在氨基酸组分上有微小的差异（大约在400个氨基酸残基序列中有4-6个变异）,在肌肉与非肌细胞中都还存在β及γ肌动蛋白,它们与具有横纹的α肌动蛋白可有25个氨基酸的差异.
G-肌动蛋白单体（含ATP）可聚合为呈纤维状的F-肌动蛋白（含ADP）,它们可由Mg2+及高浓度的K+或Na+诱导而聚合,聚合后ATP水解为ADP及C-肌动蛋白ADP单体,组成F-肌动蛋白.在骨骼肌的细肌丝（thin filament,由肌动蛋白构成）与粗肌丝（thick filament,由肌球蛋白构成）相互作用而使肌肉收缩（肌球蛋白可以起作肌动蛋白激活的ATPase的作用）.肌球蛋白也存在于哺乳动物的非肌细胞中（但以非聚合状态存在）.
中间纤维
细胞骨架的第三种纤维结构称中间纤维（intermediate filament,IF）,又称中间丝、中等纤维,为中空的骨状结构,直径介于微管和微丝之间（8nm-10nm),其化学组成比较复杂.构成它的蛋白质多达5种,常见的有波形蛋白(vimentin)、角蛋白(keratin).在不同细胞中,成分变化较大.中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力.中间纤维有共同的基本结构,即构建成一个中央α螺旋杆状区,两侧则是大小和化学组成不同的端区.端区的多样性决定了中间纤维外形和性质的差异和特异性.
以上这些结构单元并非是一成不变的,而是随细胞的生命活动而呈现高度的动态性,它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起,构成纤维型多聚体,很容易进行组装和去组装,这正是实现其功能所必需的特点.
原核生物的细胞骨架长期以来,人们认为细胞骨架仅为真核生物所特有的结构,但近年来的研究发现它也存在于细菌等原核生物中.
目前为止,人们已经在细菌中发现的FtsZ、MreB 和CreS 依次与真核细胞骨架蛋白中的微管蛋白、肌动蛋白丝及中间丝类似.FtsZ 能在细胞分裂位点装配形成Z 环结构,并通过该结构参与细胞分裂的调控；MreB能形成螺旋丝状结构,其主要功能有维持细胞形态、调控染色体分离等；CreS存在于新月柄杆菌中,它在细胞凹面的细胞膜下面形成弯曲丝状或螺旋丝状结构,该结构对维持新月柄杆菌细胞的形态具有重要作用.
微管
微管可在所有哺乳类动物细胞中存在,直径大于12nm,除了红细胞(红血球)外,所有微管均由约55kD的α及β微管蛋白（tubulin）组成.它们细胞骨架正常时以β二聚体形式存在,并以头尾相连的方式聚合,形成微管蛋白原纤维（protofilament）,一般由13根这样的原纤维构成一个中空的微管,直径22~25nm.少数变异的微管如线虫等所有的则有其他数目的原纤维.微管确定膜性细胞器（membrane-enclosed organelle）的位置和作为膜泡运输的导轨.微管是细胞骨架的架构主干,并也是某些胞器的主体,例如中心粒(centriole)就是由9组3联微管组成的构造,而真核生物的纤毛(cilium)与鞭毛(flagellum)也是由以微管为9+2结构,即由9个二联微管和一对中央微管构成,其中二联微管由AB两个管组成,A管由13条原纤维组成,B管由10条原纤维组成,两者共享5条.A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂,并向鞭毛中央发出一条辐.基体的微管组成为9+0,并且二联微管为三联微管所取代,结构类似于中心粒.组成的轴丝(axoneme)为主体. 从各种组织中提纯微管蛋白可以发现还存在一些其他蛋白成分（5%-20%）,称之谓微管相关蛋白（microtube associated proteins MAPs）.这些蛋白具有组织特异性,表现出从相同αβ二聚体聚合形成的微管具有独特的性质,已从人类不同组织中发现了多种α及β微管蛋白,并追踪微管基因表现出部分基因家族,某些基因被认为是编码独特的微管蛋白. 微管形成的有些结构是比较稳定的,是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因.如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维.大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变(一种突然的,迅速的,一般不可逆转的分解)状态,这是实现其功能所必需的性质（如纺锤体）.与秋水仙素(colchicine)结合的微管蛋白可加合到微管上,并阻止其他微管蛋白单体继续添加,进而破坏纺锤体的结构,长春花碱具有类似的功能.紫杉酚(taxol),能促进微管的聚合,并使已形成的微管稳定,然而这种稳定性会破坏微管的正常功能.这些药物可以利用破坏微管功能以阻止细胞分裂,成为癌症治疗的新希望. 在人类至少发现两种明显区别的α-微管蛋白及三种明显区别的β-微管基因,它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA,由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子,在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型,尚待深入研究. 除了α-与β-微管蛋白有编码相似的不同变异型,近几年来又发现了多种编码差异更大的新的微管蛋白,形成不同的基因家族.其中gamma微管蛋白位于细胞内的微管组织中心（microtubule organizing center, MTOC）,是用以提供α及β微管蛋白进行聚合反应形成微管的起始核心.而delta与epsilon则被认为与中心体(centrosome)的结构与形成有关.其他尚有eta, zeta, theta等等多种变异,不过通常仅存在少数几种真核单细胞生物如原虫或纤毛虫里,可能跟这些生物独特的结构与生理习性有关,进一步详情仍待研究 . 微丝（microfilament）也普遍存在于所有真核细胞中,是一个实心状的纤维,直径为4nm-7nm一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%,但在活动较强的细胞中可占20%-30%.在一般细胞主要分布于细胞的表面,直接影响细胞的形状.微丝具有多种功能,在不同细胞的表现不同,在肌细胞组成粗肌丝、细肌丝,可以收缩（收缩蛋白）,在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动和信息传导作用. 微丝主要由肌动蛋白（actin）构成,和肌球蛋白（myosin,一种分子马达蛋白）一起作用,使细胞运动.它们参与细胞的变形虫运动、植物细胞的细胞质流动与肌肉细胞的收缩： 植物细胞的细胞质流动： 微丝中的actin(肌动蛋白)与myosin(肌球蛋白)在细胞质形成三维的网络体系.actin位于外质,myosin位于内质. myosin连结着细胞质颗粒,由ATP供给能量,myosin与细胞质颗粒的结合体沿着actin filament滑动,从而带动整个细胞质的环流. 变形虫运动(amoeboid movememt,阿米巴运动)： 肌肉细胞的收缩： 如同微管蛋白,肌动蛋白的基因组成一个超家族,并组成多种极为相似的结构.例如,各种肌肉细胞有不同的机动蛋白：①骨骼肌的条纹纤维；②心肌的条纹纤维；③血管壁的平滑肌；④胃肠道壁的平滑肌.它们在氨基酸组分上有微小的差异（大约在400个氨基酸残基序列中有4-6个变异）,在肌肉与非肌细胞中都还存在β及γ肌动蛋白,它们与具有横纹的α肌动蛋白可有25个氨基酸的差异.
G-肌动蛋白单体（含ATP）可聚合为呈纤维状的F-肌动蛋白（含ADP）,它们可由Mg2+及高浓度的K+或Na+诱导而聚合,聚合后ATP水解为ADP及C-肌动蛋白ADP单体,组成F-肌动蛋白.在骨骼肌的细肌丝（thin filament,由肌动蛋白构成）与粗肌丝（thick filament,由肌球蛋白构成）相互作用而使肌肉收缩（肌球蛋白可以起作肌动蛋白激活的ATPase的作用）.肌球蛋白也存在于哺乳动物的非肌细胞中（但以非聚合状态存在）.
中间纤维
细胞骨架的第三种纤维结构称中间纤维（intermediate filament,IF）,又称中间丝、中等纤维,为中空的骨状结构,直径介于微管和微丝之间（8nm-10nm),其化学组成比较复杂.构成它的蛋白质多达5种,常见的有波形蛋白(vimentin)、角蛋白(keratin).在不同细胞中,成分变化较大.中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力.中间纤维有共同的基本结构,即构建成一个中央α螺旋杆状区,两侧则是大小和化学组成不同的端区.端区的多样性决定了中间纤维外形和性质的差异和特异性.
以上这些结构单元并非是一成不变的,而是随细胞的生命活动而呈现高度的动态性,它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起,构成纤维型多聚体,很容易进行组装和去组装,这正是实现其功能所必需的特点.
原核生物的细胞骨架长期以来,人们认为细胞骨架仅为真核生物所特有的结构,但近年来的研究发现它也存在于细菌等原核生物中.
目前为止,人们已经在细菌中发现的FtsZ、MreB 和CreS 依次与真核细胞骨架蛋白中的微管蛋白、肌动蛋白丝及中间丝类似.FtsZ 能在细胞分裂位点装配形成Z 环结构,并通过该结构参与细胞分裂的调控；MreB能形成螺旋丝状结构,其主要功能有维持细胞形态、调控染色体分离等；CreS存在于新月柄杆菌中,它在细胞凹面的细胞膜下面形成弯曲丝状或螺旋丝状结构,该结构对维持新月柄杆菌细胞的形态具有重要作用.